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1986年，由P.G.schultz和R.A.Lerner分别领导的两个小组同时证明抗体具有催化活性。针对一个四面体带电荷的磷酸酯半抗原产生的抗体，能有选择性地催化相应的碳酸脂和羧酸脂的水解反应。他们将这种有催化活性的抗体称为催化性抗体(catalytic antibody)，又称抗体酶(abozyme)。催化抗体的作用取决于底物分子水解时的转换态(transition state)。

转换态的分子结构是分子活化后的一种结构状态，处于转换态的分子具有最高的活化能，分子表现极性。处于这种状态的分子也是最不稳定的，能与这种分子结合的酶或者抗体会使某些化学键发生断裂(如酯键，碳键，胺键等)起到酶解作用。可见抗体酶的作用与天然的蛋白质酶非常相似。抗体酶也表现出对底物的专一性，对立体结构的专一性。

在饱和动力学与竞争性抑制方面都与常规酶相似。所以抗体酶的发现打破了只有常规酶才有的分子识别和加速催化反应的传统概念，为酶工程学开创了新的领域。